胶原蛋白纤维.ppt

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　　标题： 第3章 胶原蛋白纤维

　　皮肤胶原纤维的透射电镜图

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　　主要内容

　　胶原的分类 胶原的化学结构 胶原的物理性质 胶原的化学性质 胶原纤维的应用

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　　标题： 3.1 胶原的分类

　　正文： ③ III 型胶原　(Type III collagen )— 血管壁和新生皮肤 特点：由三条相同的肽链构成，a1(III)3。

　　不同类型胶原的区别：主要在于氨基酸序列、肽链的 长度和构成分子的肽键种类。

　　分类

　　① I 型胶原(Type I collagen )- 皮肤、骨、腱 特点：由三条肽链组成，其中两条肽链相同。[a1(I)2 a2(I)]

　　② II型胶原( Type II collagen)–软骨　 特点：由三条相同的肽链构成，a1(II)3。

　　含有半胱氨酸——可交联成双硫键。

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　　构成真皮的胶原主要是Ⅰ型胶原，人体中胶原约90%是Ⅰ型胶原。

　　IV型胶原(Type IV collagen )—基底膜 特点：由三条肽链构成，链组成为[a1(IV)2 a2(IV)] 。 具有三个不同的结构域：中间的螺旋区在两端分 别与一个球蛋白区域和一个称为7-S胶原的高硫含 量胶原连接。

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　　正文： 胶原纤维的基本单位是原胶原分子; I型胶原分子：长～280nm，粗～1.5nm的细长棒状分子，分子量约285 kDa; 分子含三条肽链，每一条肽链由1000个以上氨基酸残基构成。三条肽链互相盘绕形成右手复合螺旋，称胶原螺旋(collagen triple helix )。

　　3.2 胶原的结构

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　　胶原螺旋结构示意图

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　　标题： 胶原的原子力显微镜图

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　　标题： 胶原的扫描电镜图

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　　正文： 氨基酸组成： Gly ～1/3, Pro+Hyp ～21-23%(～ 12%+ ～ 9%)　 Ala ～11%, 酸性AA ～11%, 碱性AA ～9%, 不含 Cys Trp. 微量Met, His, Tyr

　　氨基酸序列 胶原肽链由螺旋连和与之连接的非螺旋端肽构成。 螺旋肽段 由三肽周期结构 [Gly-X-Y]n构成 X=Pro 或其它AA;Y=Hyp或其它AA

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　　端肽——C-端肽、N-端肽 其长度因胶原类型和肽链的不同而不同，有9—50个氨基酸。

　　如：I型胶原的a1(I)链有1056个氨基酸残基构成，肽链长度280nm。 螺旋区段含有1014个氨基酸残基，即338个Gly-X-Y结构。 N-端肽由16个氨基酸残基构成 C-端肽由26个氨基酸残基构成

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　　标题：

　　酸性和碱性氨基酸集中对应分布 集中出现在一定的区段

　　对构象重要的序列 Gly-Pro-Hyp、Gly-X-Hyp、 Gly-Pro-Y成簇分布。 对稳定性的贡献： Gly-Pro-Hyp>Gly-Pro-Y> Gly-X-Hyp

　　Lys 、Hyl 在分子间的交联作用

　　与糖结合的氨基酸----共价结合、与胶原的免疫有关

　　胶原肽链的氨基酸分布示意图

　　氨基酸序列特征：

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　　标题： 胶原分子的计算机模拟图

　　红色：酸性AA 兰色：碱性AA 橙色：疏水AA 绿色：极性不带电荷AA 白色：Gly， Pro， Hyp

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　　正文：

　　由三条肽链构成右手复合螺旋 其中单条肽链呈左手螺旋结构 每一螺旋周期含三个氨基酸残基 螺距为 0.94 nm 肽链含有超过 1000 残基 链间氢键维持构象稳定。

　　胶原的二级结构

　　分子间的链间共价交联——Schiff碱交联、羟醛交联等。

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　　标题： 天然胶原的TEM

　　原纤

　　3.4 胶原的超分子聚集

　　1.胶原纤维的结构层次

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　　标题： Scanning electron microscopy of fibrils

　　原纤

　　基础纤维

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　　TEM picture

　　原纤

　　原纤的准晶型排列

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　　标题： Microscope picture of collagen fiber bundle

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　　微原纤的构造示意图

　　原纤维 微原纤维 纤丝 三股螺旋 α-链 氨基酸序列

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　　正文： 胶原分子 (collagen molecule 1.5nm) 微原纤维 ( microfibril 8nm) 原纤维 ( fibril 30-500nm ) 基础纤维( elemental fiber 50-250μm) 纤维束( fiber bundle )

　　胶原纤维的结构层次：

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　　标题： SLS TEM 图象(Acid-soluble collagen+ATP→crystal)

　　2. 胶原纤维的超分子聚集

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　　FLS(长间距纤维)图象

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　　标题： 天然胶原的TEM图

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　　标题： Smith model(1968) (四分之一错列模型)

　　Smith model 要点： 在天然胶原中，原胶原分子不是齐头齐尾的排列，而是错开一定距离; 在轴向上，分子间头尾并未相连，而是相隔一定距离; 在侧向上，则上下错开1/4胶原分子长度(D≈67nm)。

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　　标题： 3.4 胶原的分子内、分子间交联

　　赖氨酰氧化

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　　标题： 醛胺缩合 (Aldimine condensation)

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　　标题： 羟醛缩合 (Aldol condensation)

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　　醛胺、组氨酸交联(Aldol-His crosslink)

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　　标题： 原胶原分子间侧向交联示意图

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　　标题： 3.5　胶原的性质

　　正文： 胶原的基本物理特性： 干—脆、硬;相对密度—1.4 湿—柔软;pI―6.7 胶原的热变性和胶原纤维的收缩温度 胶原纤维在介质中受热，到一定温度时，就会发生突然的收缩、卷曲，这时的温度就是胶原的热变性温度―收缩温度(Ts)。

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　　一些动物皮的热收缩温度

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　　胶原中Hyp含量与收缩温度的关系

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　　溶胀 在水、酸、碱性溶液中基本不溶解，为溶胀。 pH值为2和12时溶胀最为强烈。

　　旋光性 有特异的旋光度。

　　胶原的应力-应变曲线

　　表面电性质 溶液中的胶原可增加溶液的电导率。

　　由Gly-Pro-Y链节中多肽链的构象决定的。

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　　标题： 酸、碱对胶原的作用

　　正文： 低浓度、短时间：胶原纤维变粗、短; 高浓度、长时间：肽键破坏，胶原发生胶解。 胶原的酸容量0.82-0.9mmol/g, 碱容量为0.4-0.5 mmol/g。 胶解：胶原经强酸、强碱长时间处理会因肽键水解而溶解，此变化称为胶解。

　　盐对胶原的作用

　　a. 低浓度：轻微膨胀; 高浓度：收缩、脱水; b. 脱水盐：任何浓度下胶原脱水; c. 膨胀盐: 任何浓度下胶原剧烈膨胀

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　　标题： 酶对胶原的作用——对肽键的水解

　　b.细菌胶原酶( bacterial collagenase ) 只水解胶原，不水解非胶原蛋白质。 可将肽链水解成小片段直至Gly-X-Y三肽。 最适pH值为中性。

　　a.动物胶原酶( Vertebrate collagenase ) 来 源：动物胰脏 专一性：a-链螺旋区的第775-776位Gly-Leu之间。

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　　d. 其它蛋白酶 酶脱毛(AS1398、209等)时常伴随明显的胶原纤维的溶解。

　　c.胃蛋白酶、木瓜蛋白酶、胰凝乳蛋白酶( Pepsin，Papain，Chymotrypsin ) 作用位置：天然蛋白的非螺旋区肽链 用 途：天然胶原的制备中。 胃蛋白酶最适pH值 1.5-2.0

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　　标题： 3.6 胶原的交联改性

　　正文： 铬鞣(Chrome tanning )和其他无机鞣 ( inorganic tanning )

　　除铬盐外,被用作皮革鞣制的无机金属络合物还有Fe3+、 Zr4+、Al3+、Ti4+等。

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　　正文： 醛鞣( Aldehyde tanning ) P (CH2)4 NH2

　　2

　　+

　　HCHO

　　P (CH2)4 NH

　　CH2

　　NH

　　(CH2)4

　　P

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　　正文： 单宁( Tannin)及植物鞣(Vegetable tannin)

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　　正文： 油鞣( Oil tanning ) 以高度不饱和油脂为鞣剂的鞣制方法。 结合鞣 ( Unite tanning ) 结合鞣是将两种以上的鞣剂或鞣制方法用于同一种动物皮 的鞣制改性。 常用的结合鞣方法有铬-植结合鞣、植-铝结合鞣、醛-铬结合鞣等。

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　　标题： 3.7 胶原的分离制备

　　正文： 预处理

　　鉴定

　　提取

　　纯化

　　预处理

　　目的：除去提取胶原用组织中的“杂质”，并将其“粉 碎”制成提取胶原所需的大小。 例：以小牛皮为原料提取胶原 小牛皮 去毛 脱脂 切碎 去除杂蛋白 提取胶原

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　　标题： 提取

　　正文： 低温下，用盐或稀酸溶液提取胶原。

　　纯化

　　进一步除去“杂质”，或对不同型胶原进行分离。

　　实线为酸萃取，虚线 为中性盐萃取，顶部 圆圈表示热胶化处理，I、II、III型胶原沉淀。

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　　标题： 鉴定

　　正文： 对提取得到的胶原进行结构鉴定。 ① 电泳 ② 紫外光谱 ③ 红外光谱 ④ 差热分析(DSC)

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　　胶原的SDS凝胶电泳图

　　β

　　α1

　　α2

　　胶原的紫外光谱图

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　　胶原的DSC图

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　　胶原的红外光谱图

　　明胶的红外光谱图

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　　标题： 3.8 胶原的应用

　　正文： 皮革和毛皮制造 制革的本质是对皮胶原纤维进行交联改性，并通 过机械、物理处理及添加剂的使用赋予其新的性能。 制革主要过程包括：准备、鞣制、整饰三个阶段。

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　　正文： 明胶制造 明胶：胶原的变性降解产物，在食品、照相和其他工业领域中得到广泛应用。 明胶制造方法： 酸法、碱法、盐法和酶法。

　　生物医学应用 胶原作为生物医学材料的优势： 低免疫原性 生物相容性 生物降解性 细胞增殖作用和细胞适应性 促进血小板凝聚 好的力学性能

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　　正文： 现阶段胶原的生物医学应用：

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　　思 考 题

　　2.简要叙述蛋白质的一、二、三、四级结构及维持构象的化学键和分子间作用力有哪些?分别在氨基酸的哪些基团间发生?

　　1.氨基酸分类的主要依据是什么?

　　3.毛角蛋白有哪些重要的化学反应?

　　4.请叙述胶原的氨基酸组成特征及I、II、III型胶原的结构异同点?